Свойства и функциональные особенности ингибитора -амилазы/субтилизина зерна пшеницы

Abstract

Из зерна пшеницы выделен и очищен белковый бифункциональный ингибитор эндогенной α-амилазы и субтилизина. Ингибитор инактивировал специфически изоферменты α-амилазы с вы- сокими значениями изоэлектрических точек (группу α-AMY1) и практически не действовал на изо- ферменты α-AMY2 с низкими их значениями. Ингибитор не являлся гликопротеином, его молеку- лярная масса соответствовала 21 кД, а изоэлектрическая точка – 7.2. Белок обладал относительно высокой термостабильностью и оптимумом действия вблизи рН 8.0, а для проявления ингибиторной активности было необходимо присутствие катионов Са2+. Изучено ингибирование очищенным бел- ком избытка α-амилазы в зерне пшеницы с низким числом падения.