Репозиторий АТУ

Қазақстанның тритикале дәнінің ферменттік кешенінің сипаттамасы

Show simple item record

dc.contributor.author Киябаева, А.Т.
dc.contributor.author Оңғарбаева, Н.О.
dc.contributor.author Жаппарова, Н.Қ.
dc.date.accessioned 2020-11-04T08:14:21Z
dc.date.available 2020-11-04T08:14:21Z
dc.date.issued 2020
dc.identifier.citation Алматы технологиялық университетінің хабаршысы ru_RU
dc.identifier.issn 2304-5681
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/123456789/2236
dc.description.abstract Жұмыста Қазақстан селекциясының күздік және жаздық формадағы тритикале астығының ферментативті белсенділігін зерттеу ұсынылған. Ферменттердің белсенділігі эксперименталды түрде анықталды: амилолитикалық, протеолитикалық, сондай-ақ дифенолоксидаза және пероксидаза ферменттері. Бұл ретте, зерттелетін тритикале бидай сорттарының α-амилазасының белсенділігі оның бидайдағы белсенділігінен едәуір жоғары екені анықталды. Сонымен қатар β-амилазаның белсенділігінен төмен барлық сорттар үшін α- амилазаның белсенділігі. Ол 59,01-62,5 шарт шегінде ауытқиды. бірл., бұл бидай 4,5 есе көп. Β-амилазаның белсенділігі 109,54-117,67 шартты құрайды, бұл бидай дәнінің деңгейінде. Тритикале протеолитикалық ферменттерінің белсенділігі олардың бидай дәніндегі белсенділігінен екі есе артық және 0,48-0,74 шартты құрайды, ферменттерді зерттеу кезінде катализациялық тотығу-тотықсыздану реакциялары пероксидаза белсенділігі біршама жоғары болып анықталды және 7,11-9,21 бірлікті құрайды. ru_RU
dc.description.abstract В работе представлено исследование ферментативной активности зерна тритикале озимой и яровой формы казахстанской селекции. Экспериментально определена активность ферментов: амилолитических, протеолитических, а также ферментов дифенолоксидаза и пероксидаза. При этом, выявлено, что активность α-амилазы исследуемых сортов зерна тритикале значительно выше её активности в пшенице. Причем активность α-амилазы для всех сортов ниже активности β-амилазы. Она колеблется в пределах 59,01-62,5 усл. ед., что в 4,5 раза больше пшеничной. Активность β-амилазы составляет 109,54-117,67 усл. ед., что практически на уровне зерна пшеницы. Активность протеолитических ферментов тритикале в два раза превышает их активность в зерне пшеницы и составляет 0,48-0,74 усл. ед. При изучении ферментов катализирующей окислительно-восстановительной реакцией была определена активность пероксидазы, которая оказалась несколько повышенной и составила 7,11-9,21 ед. Активность о-дифенолоксидазы в зерне колеблется от 0,29 до 0,66 ед. и находится на уровне её значений в зерне пшеницы.
dc.description.abstract The paper presents a study of the enzymatic activity of winter and spring triticale grain of Kazakhstan selection. The activity of enzymes: amylolytic, proteolytic, as well as diphenoloxidase and peroxidase enzymes was experimentally determined. At the same time, it was found that the activity of α-amylase of the studied varieties of triticale grain is much higher than its activity in wheat. Moreover, the activity of α-amylase for all varieties is lower than the activity of β-amylase. It ranges 59,01-62,5 CONV. one, which is 4.5 times more than wheat. The activity of β-amylase is 109,54-117,67 CONV. unit, which is almost at the level of wheat. Activity of proteolytic enzymes of triticale in two times higher than their activity in the wheat grain and is 0,48-0,74 CONV. units in the study of enzymes catalyzing redox reaction was determined as activity of peroxidase increased several and is 7,11-9,21 units Activity o-diperoxide in the grain varies from 0.29 to 0.66 units is its value in wheat.
dc.publisher Алматы технологиялық университеті ru_RU
dc.relation.ispartofseries 2020.-№2;б.12-17;
dc.subject Фермент ru_RU
dc.subject Бидай ru_RU
dc.subject Тритикале ru_RU
dc.subject Пшеница ru_RU
dc.title Қазақстанның тритикале дәнінің ферменттік кешенінің сипаттамасы ru_RU
dc.title.alternative Характеристика ферментного комплекса зерна тритикале казахстана ru_RU
dc.title.alternative Characteristics of the enzyme complex of kazakhstan triticale grain ru_RU
dc.type Other ru_RU


Files in this item

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

Search DSpace


Browse

My Account