This research aims to study the degree of hydrolysis, determining the nature of protein hydrolyzates, which determine their size and molecular weight by the method of electrophoregram. In this research, a camel pancreas suspension was used to hydrolyze proteins from camel shanks. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) was used to monitor the distribution of proteins and evaluate their molecular weights at different incubation times. Electrophoregram processing using the BioCapt program (Vilber Lourmat, France) determines the nature of the hydrolysis of protein and peptide profiles among hydrolyzates and the hydrolysis time for 8 hours shows the most significant accumulation of low molecular weight compounds with a molecular mass of <20 kDa, which is a favorable result for the potential activity of peptides.
Бұл зерттеудің мақсаты электрофореграмма әдісі арқылы ақуыз гидролизаттарының табиғатын, олардың өлшемімен молекулалық массасын анықтайтын, гидролиз дәрежесін зерттеу болып табылады. Бұл зерттеуде түйе сирағынан ақуыздарды гидролиздеу үшін түйенің ұйқы безінің суспензиясы пайдаланылды. Ақуыздардың таралуын бақылау және әртүрлі инкубация кезеңдерінде олардың молекулалық салмағын бағалау үшін полиакриламидті гельдегі натрий додецилсульфаты электрофорезі (SDS-PAGE) пайдаланылды. BioCapt (Vilber Lourmat, Франция) бағдарламасын қолдана отырып электрофореграмманы өңдеу гидролизаттар арасындағы ақуыз және пептидті профильдердің гидролизінің табиғатын анықтайды және 8 сағатқа созылатын гидролиз уақыты молекулалық массасы <20кДа төмен болатын молекулалық қосылыстардың ең көп жинақталуын көрсетеді, бұл пептидтердің ықтимал белсенділігі үшін қолайлы нәтиже болып табылады.
Целью данного исследования является изучение степени гидролиза, определяющего природу гидролизатов белков, обусловливающих их размер и молекулярную массу методом электрофореграммы. В этом исследовании использовалась суспензия поджелудочной железы верблюда для гидролиза белков из верблюжьих голяшек. Электрофорез в додецилсульфате натрия в полиакриламидном геле (SDS-PAGE) использовали для наблюдения за распределением белков и оценки их молекулярных масс в разное время инкубирования. Обработка электрофореграммы с помощью программы BioCapt (Vilber Lourmat, Франция) определяет характер гидролиза белка и пептидных профилей среди гидролизатов и время гидролиза в течение 8 часов показывает наибольшее накопление низкомолекулярных соединений с молекулярной массой <20 кДа, что является благоприятным результатом для потенциальной активности пептидов.
