Abstract:
Из зерна пшеницы выделен и очищен белковый бифункциональный ингибитор эндогенной
α-амилазы и субтилизина. Ингибитор инактивировал специфически изоферменты α-амилазы с вы-
сокими значениями изоэлектрических точек (группу α-AMY1) и практически не действовал на изо-
ферменты α-AMY2 с низкими их значениями. Ингибитор не являлся гликопротеином, его молеку-
лярная масса соответствовала 21 кД, а изоэлектрическая точка – 7.2. Белок обладал относительно
высокой термостабильностью и оптимумом действия вблизи рН 8.0, а для проявления ингибиторной
активности было необходимо присутствие катионов Са2+. Изучено ингибирование очищенным бел-
ком избытка α-амилазы в зерне пшеницы с низким числом падения.
